日本大阪大学蛋白质研究所栗栖源嗣教授等组成的研究小组与德国鲁尔大学Matthias Rögner教授等合作，成功对通过光合作用工作的巨大的膜蛋白（光系统I注1））利用光能传递电子的形态进行了结构分析。
植物和藻类进行的光合作用，是维持地球上所有生命体活动的重要反应，这种反应与利用光能发电的太阳能电池相似。相当于发电的反应被称作“电子传递”，由类囊体膜注2）中的巨大膜蛋白与可溶性的电子传递蛋白。从水中获得的电子顺着类囊体膜的电路，传递至被称作“光系统I”的巨大膜蛋白中，由最后一个受体电子载体蛋白（铁氧还蛋白）“接棒”，从而为各种酶提供电力。不过，电子传递通过很弱的力进行，尚未探明其详细机制。此次，栗栖教授等人利用人工重构注3）的铁氧还蛋白，成功使不稳定的复合体结晶，并且利用大型同步辐射设施SPring-8的X射线进行了结构分析。通过X射线结构分析注4）和生物化学分析发现，铁氧还蛋白结合时发生碰撞式的结构变化，会在改变对称形态的同时高效传递电子（图1）。
今后将详细分析铁氧还蛋白的电子传递路径，如果能发现叶绿体的电子电路的修改方式，则有望优化光合作用或是强化光合功能。
这项研究成果已于日本时间4月3日（周二）凌晨1点在英国科学杂志《自然-植物》（Nature Plants）上公开。
栗栖教授等人组成的共同研究小组把铁氧还蛋白中名为铁硫簇的金属部分人工置换成其他金属，并匀化氧化还原注5）状态，由此成功获得了稳定的晶体。然后利用这种复合晶体在大型同步辐射设施SPring-8中实施了衍射实验，以原子级分辨率分析了复合蛋白的结构。现已查明，铁氧还蛋白会与光系统I结合，光系统I的三聚体仅在结合时变成非对称结构（图2：左）。另外还发现，随着铁氧还蛋白的结合，光系统I会发生碰撞式的结构变化（图2：右），调整与另一个电子载体——蛋白细胞色素的结合。此次通过上述研究在全球首次证明，电子载体蛋白的结合会改变光系统I的结构，高效进行电子传递。
＜参考图＞
图1：发生碰撞式结构变化的示意图
从图中可以看出，随着Fd（铁氧还蛋白）的结合，结构依次发生变化，信息被传递至膜的另一侧。
图2：光系统I与铁氧还蛋白的复合结构
·（左）从膜的上方看到的光系统I的三聚体图。结合的铁氧还蛋白（黄色、绿色、淡蓝色）用飘带模型显示，并用红色虚线圈起来。
·（右）把左图蓝色虚线对应的单聚体（3分之1的结构）单独拿出来的侧视图。
＜用语解说＞
注1）光系统Ⅰ
指在植物和藻类的蛋白复合体中，叶绿素及类胡萝卜素等色素和金属中心在分子内部精巧配置的膜蛋白。蓝藻复合体具有三聚体结构，分子尺寸非常大，约达到100万道尔顿（Da）。
注2）类囊体膜
可进行光合作用的植物和藻类中专为光合功能而存在的生物膜。内部有序排列着大量色素和膜蛋白。
注3）重构
指在含有金属的蛋白质中，仅人工置换含金属的部分，制作结构非常相似的变体的操作。
注4）X射线结构分析
分析物质结构的方法之一。通过向想调查的物质的晶体照射X射线，观测并分析晶体散射的X射线强度，最终能了解晶体中的物质结构。
注5）氧化还原
指两种物质间发生电子转移的反应，一种物质氧化（失去电子）时，肯定会存在被还原（得到电子）的成分，二者统称为氧化还原。
客观日本编辑部
